Proteínas

Las proteínas están compuestas por C,H,O,N y a veces también S.

Son unos compuestos orgánicos de bajo peso molecular que e caracterizan por el echo de tener un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2).

Los llamados aminoácidos primarios presentan dos grupos unidos al mismo carbono (Cα)

Los aminoácidos que no podemos sintetizar reciben el nombre de aa esenciales y se tienen que ingerir en la dieta.

PROPIEDADES QUÍMICAS:

• Comportamiento anfótero: actua como ácido y como base.
• Son sólidos, cristalinos, tienen un elevado punto de fusión y son solubles en agua.
• Forman zwitteriones.

El pH en que un aa tiende a adoptar una forma dipolar neutra, con el mismo número de carga + como -, se llama punto isoeléctrico.

El tampón mantiene constante el pH del medio.

ENLACE PEPTÍDICO

Enlace entre aminoácidos que dan lugar a péptidos.

ZWITTERIÓN

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS:

• Holoproteínas: constituidas exclusivamente por aminoácidos:
  • Proteínas filamentosas: insolubles en agua, se encuentran en animales.
  • Proteínas globulares: generalmente solubles en agua y en disoluciones salinas.

• Heteroproteínas: unión de un grupo protéico con un no protéico (grupo prostético).

CROMOPROTEÍNAS	Porfirínicas:	Hemoglobina, mioglobina, catalasa, citocromos.
	No pofirínicas:	Hemocianina, hemeritrina.
GLICOPROTEÍNAS	Glicoproteínas de membrana, hormona estimulante del folículo, hormona luteinizante.
LIPOPROTEÍNAS	Quilomicrones, lipoproteínas sanguíneas.
FOSFOPROTEÍNAS	Ceseina, vitelina.
NUCLEOPROTEÍNAS	Asociaciones ADN-histonas.

FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS

• Función estructural: glicoproteínas de las membranas plasmáticas, queratinas: dérmicas, elastina y colágeno.
• Función de reserva.
• Función de transporte: permeasas: regulan el paso de moléculas a través de la membrana celular.
• Función enzimática (biocatalizador).
• Función hormonal: insulina páncreas.
• Función de defensa: inmunoglobulinas; anticuerpos.
• Función contráctil: contracción y relajación de las fibras muscuñares (actina y miosina). Flagelina: mobilidad celular de un bacterio.
• Función homeostática: regulador del pH. Participan en la coagulación de la sangre cuando se produce una herida.

—————————————————————————————————————————————–

RESUMEN PROTEÍNAS:

Son polímeros de aminoácidos. (Larga cadena de aminoácidos). Están formados por C,H,O y N, a veces también contienen S.

• Los aminoácidos son compuestos orgánicos de bajo peso molecular.
• Están formados por un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2).

Los aminoácidos que forman proteínas se llaman: aminoácidos primarios o aminoácidos de tipo α, por el carbono α. Hay 20 tipos de aminoácidos primarios.

Los aminoácidos esenciales son los que no se pueden sintetizar, así que tienen que ser ingeridos en la dieta. Los humanos tenemos 8 aa esenciales, tres de ellos son: la leucina, la valina i la treonina.

PROPIEDADES FÍSICAS DE LOS AMINOÁCIDOS

• Son compuestos sólidos.
• Son cristalinos.
• Tienen un punto de fusión elevado.
• Son solubles en agua.

PROPIEDADES QUÍMICAS DE LOS AMINOÁCIDOS

Tienen un comportamiento anfótero (actua como ácido y como base) que termina formando zwitteriones.

CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

• AA no polaes: el radical es cadena hidrocarbonada. Alanina.
• AA polares: el radical forma enlaces de hidrógeno con H2O. Glicina.
• AA polares de carga – : el radical es un grupo ácido (-COOH). Ácido aspártico.
• AA polares de carga + : el radical es un grupo amino (-NH2), base. Lisina.

El enlace peptídico es el enlace químico entre aminoácidos, estos forman péptidos.

• Oligopéptidos: Cadena de menos de 10 aa.
  
• Polipéptidos: Cadena de aa de entre 10 i 50.
• Proteina: cadena de más de 50 aa.

PROPIEDADES DE LAS PROTEINA

• Solubilidad: es la proporción más alta de aa con radicales polares que de aa con radicales apolares.
• Desnaturalización: pérdida de la estructura terciaria para cambios de pH, variación de la temperatura, …
• Comportamiento anfótero (hace de ácido i de base).
• Especifidad.
• Forma zwitteriones.
• Capacidad amortidora.

Las holoproteínas  están constituidas únicamente por aa. Sin embargo las heretoproteínas son la unión de un grupo protéico con un no protéico.

Las proteínas filamentosas son holoproteínas insolubles en agua, se encuentran en los animales. Por ejemplo el colágeno, la elastina.

Las proteínas globulares son holoproteínas generalmente solubles en agua y en disoluciones salinas. Por ejemplo las gluteninas, las histonas y las globulinas.

CROMOPROTEÍNAS	Porfirínicas:	Hemoglobina, mioglobina, catalasa, citocromos.
	No pofirínicas:	Hemocianina, hemeritrina.
GLICOPROTEÍNAS	Glicoproteínas de membrana, hormona estimulante del folículo, hormona luteinizante.
LIPOPROTEÍNAS	Quilomicrones, lipoproteínas sanguíneas.
FOSFOPROTEÍNAS	Ceseina, vitelina.
NUCLEOPROTEÍNAS	Asociaciones ADN-histonas.

«Si hay algún error gramatical o alguna palabra mal escrita me disculpo, tengo los apuntes en catalán y hay cosas que no sé como se dicen en castellano de manera correcta.

Espero que sea de ayuda y gracias por pasaros! :)»